Alamethicin coordinates in pdb format from the file 1amt.pdb.
HEADER PEPTIDE ANTIBIOTIC 08-DEC-87 1AMT 1AMT 3
COMPND ALAMETHICIN 1AMT 4
SOURCE (TRICHODERMA $VIRIDE) 1AMT 5
AUTHOR R.O.FOX,F.M.RICHARDS 1AMT 6
REVDAT 2 15-JAN-91 1AMTA 3 ATOM CONECT 1AMTA 1
REVDAT 1 09-OCT-88 1AMT 0 1AMT 7
JRNL AUTH R.O.FOX,F.M.RICHARDS 1AMT 8
JRNL TITL A VOLTAGE-GATED ION CHANNEL MODEL INFERRED FROM THE 1AMT 9
JRNL TITL 2 CRYSTAL STRUCTURE OF ALAMETHICIN AT 1.5-*ANGSTROMS 1AMT 10
JRNL TITL 3 RESOLUTION 1AMT 11
JRNL REF NATURE V. 300 325 1982 1AMT 12
JRNL REFN ASTM NATUAS UK ISSN 0028-0836 006 1AMT 13
REMARK 1 1AMT 14
REMARK 1 REFERENCE 1 1AMT 15
REMARK 1 AUTH R.O.FOX 1AMT 16
REMARK 1 TITL THE CRYSTAL STRUCTURE OF ALAMETHICIN AT 1.5 1AMT 17
REMARK 1 TITL 2 ANGSTROMS RESOLUTION 1AMT 18
REMARK 1 REF THESIS,YALE 1AMT 19
REMARK 1 REFN 854 1AMT 20
REMARK 2 1AMT 21
REMARK 2 RESOLUTION. 1.5 ANGSTROMS. 1AMT 22
REMARK 3 1AMT 23
REMARK 3 REFINEMENT. BY THE RESTRAINED LEAST SQUARES PROCEDURE OF J. 1AMT 24
REMARK 3 KONNERT AND W. HENDRICKSON (PROGRAM *PROLSQ*). THE R 1AMT 25
REMARK 3 VALUE IS 0.155 FOR 5458 REFLECTIONS IN THE RESOLUTION 1AMT 26
REMARK 3 RANGE 10.0 TO 1.5 ANGSTROMS. THE RMS DEVIATION FROM 1AMT 27
REMARK 3 IDEALITY OF THE BOND LENGTHS IS 0.04 ANGSTROMS. THE SIDE 1AMT 28
REMARK 3 CHAIN OF VAL B 10 WAS MODIFIED FOLLOWING THE FINAL CYCLE 1AMT 29
REMARK 3 OF REFINEMENT AND THE B VALUES OF ATOMS CG1 AND CG2 WERE 1AMT 30
REMARK 3 SET TO 15.0 ANGSTROMS**2. THE ACETONITRILE BOND ANGLES 1AMT 31
REMARK 3 AND SOLVENT NONBONDED CONTACTS WERE NOT RESTRAINED. 1AMT 32
REMARK 4 1AMT 33
REMARK 4 ALAMETHICIN FORMS VOLTAGE-GATED ION CHANNELS IN LIPID 1AMT 34
REMARK 4 BILAYERS. CRYSTALS OF THE PEPIDE WERE GROWN FROM METHANOL 1AMT 35
REMARK 4 WITH ACETONITRILE AS A PRECIPITANT AND DIFFRACT BEYOND 1.0 1AMT 36
REMARK 4 ANGSTROMS RESOLUTION. THERE ARE THREE MOLECULES IN THE 1AMT 37
REMARK 4 ASYMMETRIC UNIT, WHICH HAVE BEEN ASSIGNED CHAIN IDENTIFIERS 1AMT 38
REMARK 4 *A*, *B*, AND *C*. EACH MOLECULE IS IN AN ALPHA-HELICAL 1AMT 39
REMARK 4 CONFORMATION WITH THE HELIX AXIS APPROXIMATELY PARALLEL TO 1AMT 40
REMARK 4 THE CRYSTAL A AXIS. THE ALPHA HELICAL HYDROGEN BONDING 1AMT 41
REMARK 4 PATTERN HAS BEEN DISRUPTED AT RESIDUE PRO 14, WITH EACH 1AMT 42
REMARK 4 MOLECULE DIFFERING IN THE HYDROGEN BONDING PATTERN FORMED 1AMT 43
REMARK 4 IN THIS REGION. THE PEPTIDE MOLECULES ARE ACETYLATED (ACE) 1AMT 44
REMARK 4 AT THE AMINO TERMINUS, HAVE THE AMINO ALCOHOL 1AMT 45
REMARK 4 L-PHENYLALANINOL (PHL) AS THE CARBOXY TERMINAL RESIDUE AND 1AMT 46
REMARK 4 CONTAIN ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID RESIDUES WITHIN THE 1AMT 47
REMARK 4 SEQUENCE. 1AMT 48
REMARK 5 1AMTA 2
REMARK 5 CORRECTION. STANDARDIZE ATOM NAMING AND ORDERING FOR ACE. 1AMTA 3
REMARK 5 15-JAN-91. 1AMTA 4
SEQRES 1 A 21 ACE AIB PRO AIB ALA AIB ALA GLN AIB VAL AIB GLY LEU 1AMT 49
SEQRES 2 A 21 AIB PRO VAL AIB AIB GLU GLN PHL 1AMT 50
SEQRES 1 B 21 ACE AIB PRO AIB ALA AIB ALA GLN AIB VAL AIB GLY LEU 1AMT 51
SEQRES 2 B 21 AIB PRO VAL AIB AIB GLU GLN PHL 1AMT 52
SEQRES 1 C 21 ACE AIB PRO AIB ALA AIB ALA GLN AIB VAL AIB GLY LEU 1AMT 53
SEQRES 2 C 21 AIB PRO VAL AIB AIB GLU GLN PHL 1AMT 54
HET AIB A 2 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 55
HET AIB A 4 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 56
HET AIB A 6 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 57
HET AIB A 9 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 58
HET AIB A 11 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 59
HET AIB A 14 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 60
HET AIB A 17 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 61
HET AIB A 18 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 62
HET PHL A 21 11 L-PHENYLALANINOL 1AMT 63
HET AIB B 2 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 64
HET AIB B 4 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 65
HET AIB B 6 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 66
HET AIB B 9 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 67
HET AIB B 11 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 68
HET AIB B 14 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 69
HET AIB B 17 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 70
HET AIB B 18 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 71
HET PHL B 21 11 L-PHENYLALANINOL 1AMT 72
HET AIB C 2 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 73
HET AIB C 4 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 74
HET AIB C 6 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 75
HET AIB C 9 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 76
HET AIB C 11 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 77
HET AIB C 14 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 78
HET AIB C 17 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 79
HET AIB C 18 6 ALPHA-AMINOISOBUTYRIC ACID 1AMT 80
HET PHL C 21 11 L-PHENYLALANINOL 1AMT 81
HET CCN 1 3 ACETONITRILE 1AMT 82
HET CCN 2 3 ACETONITRILE 1AMT 83
HET MOH 3 2 METHANOL 1AMT 84
HET MOH 4 2 METHANOL 1AMT 85
HET MOH 5 2 METHANOL 1AMT 86
HET MOH 6 2 METHANOL 1AMT 87
HET MOH 7 2 METHANOL 1AMT 88
HET MOH 8 2 METHANOL 1AMT 89
HET MOH 9 2 METHANOL 1AMT 90
HET MOH 10 2 METHANOL 1AMT 91
HET MOH 11 2 METHANOL 1AMT 92
HET MOH 12 2 METHANOL 1AMT 93
HET MOH 13 2 METHANOL 1AMT 94
HET MOH 14 2 METHANOL 1AMT 95
HET MOH 15 2 METHANOL 1AMT 96
FORMUL 1 AIB 8(C4 H10 N1 O2) 1AMT 97
FORMUL 1 PHL C9 H13 N1 O1 1AMT 98
FORMUL 2 AIB 8(C4 H10 N1 O2) 1AMT 99
FORMUL 2 PHL C9 H13 N1 O1 1AMT 100
FORMUL 3 AIB 8(C4 H10 N1 O2) 1AMT 101
FORMUL 3 PHL C9 H13 N1 O1 1AMT 102
FORMUL 4 CCN 2(C2 H3 N1) 1AMT 103
FORMUL 5 MOH 13(C1 H4 O1) 1AMT 104
CRYST1 33.330 29.620 23.200 90.00 120.40 90.00 P 21 6 1AMT 105
ORIGX1 1.000000 0.000000 0.000000 0.00000 1AMT 106
ORIGX2 0.000000 1.000000 0.000000 0.00000 1AMT 107
ORIGX3 0.000000 0.000000 1.000000 0.00000 1AMT 108
SCALE1 0.030003 0.000000 0.017603 0.00000 1AMT 109
SCALE2 0.000000 0.033761 0.000000 0.00000 1AMT 110
SCALE3 0.000000 0.000000 0.049974 0.00000 1AMT 111
ATOM 1 C ACE A 1 47.951 1.513 -1.337 1.00 3.22 1AMTA 5
ATOM 2 O ACE A 1 46.783 1.173 -0.780 1.00 3.84 1AMTA 6
ATOM 3 CH3 ACE A 1 49.084 0.832 -0.475 1.00 6.05 1AMTA 7
HETATM 4 N AIB A 2 48.065 2.462 -1.964 1.00 2.06 1AMT 115
HETATM 5 CA AIB A 2 46.920 3.266 -2.573 1.00 2.00 1AMT 116
HETATM 6 C AIB A 2 45.865 2.301 -3.116 1.00 5.00 1AMT 117
HETATM 7 O AIB A 2 44.700 2.587 -2.746 1.00 3.21 1AMT 118
HETATM 8 CB1 AIB A 2 47.457 4.132 -3.656 1.00 4.50 1AMT 119
HETATM 9 CB2 AIB A 2 46.329 4.215 -1.516 1.00 5.09 1AMT 120
ATOM 10 N PRO A 3 46.136 1.294 -3.808 1.00 2.71 1AMT 121
ATOM 11 CA PRO A 3 44.970 0.437 -4.396 1.00 3.18 1AMT 122
ATOM 12 C PRO A 3 44.079 -0.162 -3.297 1.00 3.82 1AMT 123
ATOM 13 O PRO A 3 42.950 -0.295 -3.555 1.00 5.12 1AMT 124
ATOM 14 CB PRO A 3 45.717 -0.573 -5.263 1.00 3.86 1AMT 125
ATOM 15 CG PRO A 3 47.135 -0.023 -5.498 1.00 4.92 1AMT 126
ATOM 16 CD PRO A 3 47.389 0.798 -4.268 1.00 6.02 1AMT 127
HETATM 17 N AIB A 4 44.584 -0.501 -2.166 1.00 2.01 1AMT 128
HETATM 18 CA AIB A 4 43.781 -1.151 -1.108 1.00 3.37 1AMT 129
HETATM 19 C AIB A 4 42.813 -0.016 -0.769 1.00 3.67 1AMT 130
HETATM 20 O AIB A 4 41.551 -0.556 -0.463 1.00 4.22 1AMT 131
HETATM 21 CB1 AIB A 4 44.716 -1.330 0.154 1.00 5.31 1AMT 132
HETATM 22 CB2 AIB A 4 43.363 -2.496 -1.540 1.00 5.67 1AMT 133
ATOM 23 N ALA A 5 43.076 1.102 -0.526 1.00 3.23 1AMT 134
ATOM 24 CA ALA A 5 42.065 2.185 -0.170 1.00 2.93 1AMT 135
ATOM 25 C ALA A 5 41.011 2.324 -1.271 1.00 5.21 1AMT 136
ATOM 26 O ALA A 5 39.843 2.399 -0.859 1.00 3.60 1AMT 137
ATOM 27 CB ALA A 5 42.776 3.455 0.193 1.00 5.70 1AMT 138
HETATM 28 N AIB A 6 41.335 2.427 -2.458 1.00 4.45 1AMT 139
HETATM 29 CA AIB A 6 40.420 2.596 -3.610 1.00 2.98 1AMT 140
HETATM 30 C AIB A 6 39.578 1.349 -3.629 1.00 3.67 1AMT 141
HETATM 31 O AIB A 6 38.243 1.649 -3.569 1.00 4.20 1AMT 142
HETATM 32 CB1 AIB A 6 41.245 2.551 -4.879 1.00 3.89 1AMT 143
HETATM 33 CB2 AIB A 6 39.738 3.952 -3.392 1.00 4.33 1AMT 144
ATOM 34 N ALA A 7 39.980 0.147 -3.476 1.00 2.00 1AMT 145
ATOM 35 CA ALA A 7 39.069 -1.059 -3.550 1.00 3.17 1AMT 146
ATOM 36 C ALA A 7 38.218 -1.074 -2.331 1.00 3.75 1AMT 147
ATOM 37 O ALA A 7 37.008 -1.498 -2.477 1.00 4.40 1AMT 148
ATOM 38 CB ALA A 7 39.984 -2.283 -3.731 1.00 5.40 1AMT 149
ATOM 39 N GLN A 8 38.736 -0.667 -1.192 1.00 4.21 1AMT 150
ATOM 40 CA GLN A 8 37.841 -0.715 0.011 1.00 4.74 1AMT 151
ATOM 41 C GLN A 8 36.716 0.260 -0.108 1.00 2.00 1AMT 152
ATOM 42 O GLN A 8 35.543 -0.197 0.234 1.00 3.67 1AMT 153
ATOM 43 CB GLN A 8 38.712 -0.459 1.299 1.00 2.35 1AMT 154
ATOM 44 CG GLN A 8 39.502 -1.624 1.684 1.00 8.42 1AMT 155
ATOM 45 CD GLN A 8 38.846 -2.556 2.828 1.00 4.67 1AMT 156
ATOM 46 OE1 GLN A 8 38.183 -2.082 3.722 1.00 14.10 1AMT 157
ATOM 47 NE2 GLN A 8 39.213 -3.786 2.719 1.00 8.34 1AMT 158
HETATM 48 N AIB A 9 36.857 1.439 -0.497 1.00 3.21 1AMT 159
HETATM 49 CA AIB A 9 35.903 2.553 -0.660 1.00 2.00 1AMT 160
HETATM 50 C AIB A 9 34.930 1.984 -1.651 1.00 2.00 1AMT 161
HETATM 51 O AIB A 9 33.608 2.076 -1.179 1.00 4.10 1AMT 162
HETATM 52 CB1 AIB A 9 36.417 3.797 -1.190 1.00 3.22 1AMT 163
HETATM 53 CB2 AIB A 9 35.339 2.778 0.776 1.00 5.34 1AMT 164
ATOM 54 N VAL A 10 35.251 1.420 -2.736 1.00 3.01 1AMT 165
ATOM 55 CA VAL A 10 34.218 1.044 -3.728 1.00 2.75 1AMT 166
ATOM 56 C VAL A 10 33.387 -0.039 -3.252 1.00 4.20 1AMT 167
ATOM 57 O VAL A 10 32.088 -0.105 -3.325 1.00 5.54 1AMT 168
ATOM 58 CB VAL A 10 34.972 0.643 -5.019 1.00 4.48 1AMT 169
ATOM 59 CG1 VAL A 10 33.884 0.103 -5.934 1.00 7.66 1AMT 170
ATOM 60 CG2 VAL A 10 35.499 1.896 -5.548 1.00 5.78 1AMT 171
HETATM 61 N AIB A 11 33.969 -1.128 -2.564 1.00 2.00 1AMT 172
HETATM 62 CA AIB A 11 33.299 -2.343 -1.992 1.00 2.00 1AMT 173
HETATM 63 C AIB A 11 32.368 -1.791 -0.943 1.00 2.75 1AMT 174
HETATM 64 O AIB A 11 31.193 -2.264 -0.933 1.00 6.59 1AMT 175
HETATM 65 CB1 AIB A 11 34.364 -3.175 -1.297 1.00 6.61 1AMT 176
HETATM 66 CB2 AIB A 11 32.665 -3.137 -3.098 1.00 3.24 1AMT 177
ATOM 67 N GLY A 12 32.638 -0.755 -0.182 1.00 2.36 1AMT 178
ATOM 68 CA GLY A 12 31.719 -0.298 0.903 1.00 4.06 1AMT 179
ATOM 69 C GLY A 12 30.597 0.484 0.307 1.00 3.58 1AMT 180
ATOM 70 O GLY A 12 29.439 0.581 0.917 1.00 7.72 1AMT 181
ATOM 71 N LEU A 13 30.679 1.102 -0.743 1.00 3.08 1AMT 182
ATOM 72 CA LEU A 13 29.617 1.973 -1.460 1.00 2.75 1AMT 183
ATOM 73 C LEU A 13 28.818 1.002 -2.230 1.00 4.20 1AMT 184
ATOM 74 O LEU A 13 27.546 1.351 -2.389 1.00 6.11 1AMT 185
ATOM 75 CB LEU A 13 30.147 3.042 -2.437 1.00 4.89 1AMT 186
ATOM 76 CG LEU A 13 30.929 4.046 -1.619 1.00 6.24 1AMT 187
ATOM 77 CD1 LEU A 13 31.596 5.056 -2.627 1.00 9.09 1AMT 188
ATOM 78 CD2 LEU A 13 29.918 4.861 -0.819 1.00 7.67 1AMT 189
HETATM 79 N AIB A 14 29.251 -0.094 -2.856 1.00 4.36 1AMT 190
HETATM 80 CA AIB A 14 28.363 -0.835 -3.820 1.00 4.00 1AMT 191
HETATM 81 C AIB A 14 27.063 -1.239 -3.322 1.00 4.69 1AMT 192
HETATM 82 O AIB A 14 26.163 -1.112 -4.090 1.00 4.94 1AMT 193
HETATM 83 CB1 AIB A 14 29.216 -2.084 -4.144 1.00 3.34 1AMT 194
HETATM 84 CB2 AIB A 14 28.235 0.098 -5.048 1.00 6.43 1AMT 195
ATOM 85 N PRO A 15 26.819 -1.583 -2.067 1.00 3.09 1AMT 196
ATOM 86 CA PRO A 15 25.515 -2.080 -1.588 1.00 4.44 1AMT 197
ATOM 87 C PRO A 15 24.610 -0.870 -1.582 1.00 4.19 1AMT 198
ATOM 88 O PRO A 15 23.409 -1.228 -1.821 1.00 6.80 1AMT 199
ATOM 89 CB PRO A 15 25.775 -2.686 -0.237 1.00 5.59 1AMT 200
ATOM 90 CG PRO A 15 27.301 -3.113 -0.311 1.00 8.58 1AMT 201
ATOM 91 CD PRO A 15 27.817 -1.927 -1.011 1.00 6.57 1AMT 202
ATOM 92 N VAL A 16 24.978 0.270 -1.393 1.00 3.67 1AMT 203
ATOM 93 CA VAL A 16 23.950 1.411 -1.395 1.00 4.51 1AMT 204
ATOM 94 C VAL A 16 23.442 1.421 -2.801 1.00 6.64 1AMT 205
ATOM 95 O VAL A 16 22.156 1.642 -2.887 1.00 4.95 1AMT 206
ATOM 96 CB VAL A 16 24.833 2.727 -1.028 1.00 5.33 1AMT 207
ATOM 97 CG1 VAL A 16 24.003 3.997 -1.436 1.00 8.36 1AMT 208
ATOM 98 CG2 VAL A 16 25.205 2.449 0.451 1.00 14.62 1AMT 209
HETATM 99 N AIB A 17 24.160 1.626 -3.890 1.00 3.70 1AMT 210
HETATM 100 CA AIB A 17 23.745 1.694 -5.230 1.00 5.66 1AMT 211
HETATM 101 C AIB A 17 22.813 0.493 -5.501 1.00 3.95 1AMT 212
HETATM 102 O AIB A 17 21.691 0.656 -6.075 1.00 4.90 1AMT 213
HETATM 103 CB1 AIB A 17 24.946 1.594 -6.247 1.00 9.63 1AMT 214
HETATM 104 CB2 AIB A 17 23.014 2.979 -5.463 1.00 6.37 1AMT 215
HETATM 105 N AIB A 18 23.261 -0.737 -5.239 1.00 3.71 1AMT 216
HETATM 106 CA AIB A 18 22.610 -1.967 -5.516 1.00 2.14 1AMT 217
HETATM 107 C AIB A 18 21.153 -2.028 -5.037 1.00 2.00 1AMT 218
HETATM 108 O AIB A 18 20.273 -2.361 -5.829 1.00 3.54 1AMT 219
HETATM 109 CB1 AIB A 18 23.376 -3.140 -4.695 1.00 2.93 1AMT 220
HETATM 110 CB2 AIB A 18 22.654 -2.225 -7.037 1.00 3.71 1AMT 221
ATOM 111 N GLU A 19 20.950 -1.433 -3.837 1.00 2.00 1AMT 222
ATOM 112 CA GLU A 19 19.589 -1.514 -3.252 1.00 3.30 1AMT 223
ATOM 113 C GLU A 19 18.557 -0.634 -3.847 1.00 3.93 1AMT 224
ATOM 114 O GLU A 19 17.436 -0.582 -3.496 1.00 7.18 1AMT 225
ATOM 115 CB GLU A 19 19.694 -1.445 -1.805 1.00 2.44 1AMT 226
ATOM 116 CG GLU A 19 20.314 -2.590 -0.958 1.00 3.80 1AMT 227
ATOM 117 CD GLU A 19 19.337 -3.812 -1.238 1.00 6.48 1AMT 228
ATOM 118 OE1 GLU A 19 19.804 -4.849 -1.608 1.00 12.85 1AMT 229
ATOM 119 OE2 GLU A 19 18.338 -3.801 -0.771 1.00 12.84 1AMT 230
ATOM 120 N GLN A 20 18.953 0.272 -4.851 1.00 2.00 1AMT 231
ATOM 121 CA GLN A 20 18.032 1.163 -5.555 1.00 3.45 1AMT 232
ATOM 122 C GLN A 20 17.638 0.425 -6.794 1.00 3.88 1AMT 233
ATOM 123 O GLN A 20 16.776 1.076 -7.557 1.00 5.12 1AMT 234
ATOM 124 CB GLN A 20 18.569 2.557 -5.713 1.00 2.04 1AMT 235
ATOM 125 CG GLN A 20 19.291 3.155 -4.508 1.00 2.34 1AMT 236
ATOM 126 CD GLN A 20 18.643 2.879 -3.145 1.00 2.27 1AMT 237
ATOM 127 OE1 GLN A 20 17.399 3.108 -3.144 1.00 5.57 1AMT 238
ATOM 128 NE2 GLN A 20 19.333 2.479 -2.155 1.00 6.16 1AMT 239
HETATM 129 N PHL A 21 18.209 -0.716 -7.138 1.00 2.88 1AMT 240
HETATM 130 CA PHL A 21 17.891 -1.435 -8.408 1.00 3.01 1AMT 241
HETATM 131 C PHL A 21 17.422 -2.861 -8.123 1.00 7.11 1AMT 242
HETATM 132 O PHL A 21 16.351 -2.879 -7.360 1.00 8.42 1AMT 243
HETATM 133 CB PHL A 21 19.165 -1.348 -9.321 1.00 6.71 1AMT 244
HETATM 134 CG PHL A 21 19.474 0.057 -9.742 1.00 2.00 1AMT 245
HETATM 135 CD1 PHL A 21 18.913 0.495 -10.987 1.00 6.02 1AMT 246
HETATM 136 CD2 PHL A 21 20.273 0.980 -8.979 1.00 2.22 1AMT 247
HETATM 137 CE1 PHL A 21 19.190 1.798 -11.448 1.00 10.23 1AMT 248
HETATM 138 CE2 PHL A 21 20.417 2.237 -9.435 1.00 9.01 1AMT 249
HETATM 139 CZ PHL A 21 19.951 2.728 -10.709 1.00 7.35 1AMT 250
TER 140 PHL A 21 1AMT 251
ATOM 141 C ACE B 1 36.338 7.458 14.393 1.00 4.71 1AMTA 8
ATOM 142 O ACE B 1 35.228 6.946 14.248 1.00 4.84 1AMTA 9
ATOM 143 CH3 ACE B 1 37.390 6.461 13.726 1.00 4.72 1AMTA 10
HETATM 144 N AIB B 2 36.676 8.300 15.258 1.00 3.53 1AMT 255
HETATM 145 CA AIB B 2 35.670 8.940 16.149 1.00 4.86 1AMT 256
HETATM 146 C AIB B 2 34.632 9.517 15.213 1.00 4.97 1AMT 257
HETATM 147 O AIB B 2 33.398 9.327 15.506 1.00 6.43 1AMT 258
HETATM 148 CB1 AIB B 2 36.258 10.147 16.917 1.00 4.91 1AMT 259
HETATM 149 CB2 AIB B 2 35.071 8.022 17.246 1.00 4.95 1AMT 260
ATOM 150 N PRO B 3 34.921 10.256 14.159 1.00 4.39 1AMT 261
ATOM 151 CA PRO B 3 33.839 10.920 13.346 1.00 4.10 1AMT 262
ATOM 152 C PRO B 3 33.020 9.835 12.645 1.00 6.21 1AMT 263
ATOM 153 O PRO B 3 31.738 10.092 12.546 1.00 7.88 1AMT 264
ATOM 154 CB PRO B 3 34.663 11.673 12.265 1.00 8.28 1AMT 265
ATOM 155 CG PRO B 3 35.909 12.030 12.972 1.00 10.05 1AMT 266
ATOM 156 CD PRO B 3 36.313 10.769 13.776 1.00 5.94 1AMT 267
HETATM 157 N AIB B 4 33.453 8.775 12.187 1.00 5.37 1AMT 268
HETATM 158 CA AIB B 4 32.681 7.740 11.491 1.00 4.73 1AMT 269
HETATM 159 C AIB B 4 31.598 7.297 12.519 1.00 8.27 1AMT 270
HETATM 160 O AIB B 4 30.409 7.202 12.065 1.00 8.55 1AMT 271
HETATM 161 CB1 AIB B 4 33.704 6.715 11.115 1.00 6.96 1AMT 272
HETATM 162 CB2 AIB B 4 31.936 8.290 10.200 1.00 5.94 1AMT 273
ATOM 163 N ALA B 5 32.038 7.013 13.691 1.00 4.00 1AMT 274
ATOM 164 CA ALA B 5 31.059 6.484 14.722 1.00 4.13 1AMT 275
ATOM 165 C ALA B 5 30.010 7.582 14.963 1.00 5.17 1AMT 276
ATOM 166 O ALA B 5 28.808 7.257 15.069 1.00 5.93 1AMT 277
ATOM 167 CB ALA B 5 31.626 6.042 16.020 1.00 6.03 1AMT 278
HETATM 168 N AIB B 6 30.340 8.811 15.149 1.00 5.20 1AMT 279
HETATM 169 CA AIB B 6 29.385 9.968 15.426 1.00 5.24 1AMT 280
HETATM 170 C AIB B 6 28.307 10.031 14.346 1.00 7.81 1AMT 281
HETATM 171 O AIB B 6 27.149 9.907 14.668 1.00 7.76 1AMT 282
HETATM 172 CB1 AIB B 6 30.241 11.282 15.462 1.00 6.02 1AMT 283
HETATM 173 CB2 AIB B 6 28.911 9.744 16.833 1.00 11.06 1AMT 284
ATOM 174 N ALA B 7 28.722 9.947 13.076 1.00 5.74 1AMT 285
ATOM 175 CA ALA B 7 27.850 9.974 11.941 1.00 7.14 1AMT 286
ATOM 176 C ALA B 7 27.015 8.758 11.959 1.00 7.49 1AMT 287
ATOM 177 O ALA B 7 25.730 8.976 11.638 1.00 7.05 1AMT 288
ATOM 178 CB ALA B 7 28.614 10.003 10.665 1.00 8.67 1AMT 289
ATOM 179 N GLN B 8 27.282 7.646 12.270 1.00 6.08 1AMT 290
ATOM 180 CA GLN B 8 26.521 6.363 12.170 1.00 5.22 1AMT 291
ATOM 181 C GLN B 8 25.298 6.584 13.186 1.00 3.73 1AMT 292
ATOM 182 O GLN B 8 24.152 6.160 12.854 1.00 6.04 1AMT 293
ATOM 183 CB GLN B 8 27.242 5.122 12.337 1.00 7.04 1AMT 294
ATOM 184 CG GLN B 8 28.092 5.033 11.008 1.00 5.05 1AMT 295
ATOM 185 CD GLN B 8 28.731 3.802 10.897 1.00 12.29 1AMT 296
ATOM 186 OE1 GLN B 8 28.721 2.749 11.621 1.00 13.23 1AMT 297
ATOM 187 NE2 GLN B 8 29.228 3.595 9.640 1.00 20.19 1AMT 298
HETATM 188 N AIB B 9 25.694 7.055 14.371 1.00 4.06 1AMT 299
HETATM 189 CA AIB B 9 24.726 7.339 15.421 1.00 4.92 1AMT 300
HETATM 190 C AIB B 9 23.688 8.274 14.846 1.00 5.36 1AMT 301
HETATM 191 O AIB B 9 22.360 7.980 14.997 1.00 6.18 1AMT 302
HETATM 192 CB1 AIB B 9 25.333 7.905 16.655 1.00 5.79 1AMT 303
HETATM 193 CB2 AIB B 9 24.068 6.015 15.892 1.00 4.60 1AMT 304
ATOM 194 N VAL B 10 23.966 9.328 14.205 1.00 4.89 1AMT 305
ATOM 195 CA VAL B 10 23.025 10.312 13.648 1.00 5.46 1AMT 306
ATOM 196 C VAL B 10 22.211 9.569 12.608 1.00 6.21 1AMT 307
ATOM 197 O VAL B 10 20.926 9.811 12.470 1.00 6.13 1AMT 308
ATOM 198 CB VAL B 10 23.728 11.495 13.183 1.00 9.90 1AMT 309
ATOM 199 CG1 VAL B 10 22.799 12.528 12.542 1.00 15.00 1AMT 310
ATOM 200 CG2 VAL B 10 24.460 12.235 14.304 1.00 15.00 1AMT 311
HETATM 201 N AIB B 11 22.732 8.802 11.656 1.00 6.44 1AMT 312
HETATM 202 CA AIB B 11 22.011 8.094 10.656 1.00 5.16 1AMT 313
HETATM 203 C AIB B 11 20.940 7.305 11.358 1.00 5.33 1AMT 314
HETATM 204 O AIB B 11 19.869 7.225 10.722 1.00 8.83 1AMT 315
HETATM 205 CB1 AIB B 11 23.004 7.151 9.931 1.00 6.85 1AMT 316
HETATM 206 CB2 AIB B 11 21.459 9.029 9.562 1.00 6.73 1AMT 317
ATOM 207 N GLY B 12 21.226 6.757 12.398 1.00 3.50 1AMT 318
ATOM 208 CA GLY B 12 20.202 5.815 13.069 1.00 3.55 1AMT 319
ATOM 209 C GLY B 12 19.283 6.679 13.833 1.00 4.93 1AMT 320
ATOM 210 O GLY B 12 17.995 6.252 13.964 1.00 7.29 1AMT 321
ATOM 211 N LEU B 13 19.463 7.835 14.413 1.00 3.92 1AMT 322
ATOM 212 CA LEU B 13 18.606 8.691 15.160 1.00 5.71 1AMT 323
ATOM 213 C LEU B 13 17.662 9.396 14.242 1.00 3.45 1AMT 324
ATOM 214 O LEU B 13 16.489 9.621 14.642 1.00 3.68 1AMT 325
ATOM 215 CB LEU B 13 19.385 9.674 16.003 1.00 4.82 1AMT 326
ATOM 216 CG LEU B 13 20.046 9.106 17.221 1.00 8.43 1AMT 327
ATOM 217 CD1 LEU B 13 21.130 10.061 17.803 1.00 9.27 1AMT 328
ATOM 218 CD2 LEU B 13 19.039 8.864 18.324 1.00 11.12 1AMT 329
HETATM 219 N AIB B 14 18.088 9.949 13.167 1.00 3.51 1AMT 330
HETATM 220 CA AIB B 14 17.214 10.780 12.259 1.00 4.90 1AMT 331
HETATM 221 C AIB B 14 15.876 10.124 11.891 1.00 6.56 1AMT 332
HETATM 222 O AIB B 14 14.931 10.998 12.142 1.00 7.69 1AMT 333
HETATM 223 CB1 AIB B 14 18.055 11.054 10.905 1.00 4.36 1AMT 334
HETATM 224 CB2 AIB B 14 17.012 12.135 12.946 1.00 6.78 1AMT 335
ATOM 225 N PRO B 15 15.810 8.961 11.528 1.00 6.55 1AMT 336
ATOM 226 CA PRO B 15 14.485 8.303 11.109 1.00 6.32 1AMT 337
ATOM 227 C PRO B 15 13.664 8.169 12.332 1.00 7.80 1AMT 338
ATOM 228 O PRO B 15 12.387 8.004 12.216 1.00 13.46 1AMT 339
ATOM 229 CB PRO B 15 15.002 7.226 10.209 1.00 7.63 1AMT 340
ATOM 230 CG PRO B 15 16.227 6.732 10.924 1.00 7.05 1AMT 341
ATOM 231 CD PRO B 15 16.894 8.037 11.227 1.00 7.76 1AMT 342
ATOM 232 N VAL B 16 14.188 8.027 13.527 1.00 8.64 1AMT 343
ATOM 233 CA VAL B 16 13.353 7.912 14.735 1.00 6.89 1AMT 344
ATOM 234 C VAL B 16 12.634 9.146 14.877 1.00 7.66 1AMT 345
ATOM 235 O VAL B 16 11.290 9.147 15.098 1.00 9.93 1AMT 346
ATOM 236 CB VAL B 16 14.242 7.600 15.984 1.00 10.87 1AMT 347
ATOM 237 CG1 VAL B 16 13.387 7.668 17.289 1.00 11.69 1AMT 348
ATOM 238 CG2 VAL B 16 14.806 6.214 15.653 1.00 15.57 1AMT 349
HETATM 239 N AIB B 17 13.018 10.310 14.719 1.00 4.93 1AMT 350
HETATM 240 CA AIB B 17 12.512 11.659 14.774 1.00 4.97 1AMT 351
HETATM 241 C AIB B 17 11.305 11.671 13.791 1.00 5.15 1AMT 352
HETATM 242 O AIB B 17 10.157 12.313 14.178 1.00 6.38 1AMT 353
HETATM 243 CB1 AIB B 17 13.356 12.961 14.560 1.00 8.56 1AMT 354
HETATM 244 CB2 AIB B 17 11.974 11.941 16.224 1.00 7.66 1AMT 355
HETATM 245 N AIB B 18 11.499 11.212 12.603 1.00 7.67 1AMT 356
HETATM 246 CA AIB B 18 10.380 11.268 11.541 1.00 7.27 1AMT 357
HETATM 247 C AIB B 18 9.126 10.532 12.066 1.00 4.53 1AMT 358
HETATM 248 O AIB B 18 7.961 10.916 11.628 1.00 8.03 1AMT 359
HETATM 249 CB1 AIB B 18 10.951 10.501 10.410 1.00 8.17 1AMT 360
HETATM 250 CB2 AIB B 18 10.091 12.665 11.152 1.00 10.83 1AMT 361
ATOM 251 N GLU B 19 9.213 9.575 12.954 1.00 3.33 1AMT 362
ATOM 252 CA GLU B 19 8.014 8.763 13.434 1.00 4.88 1AMT 363
ATOM 253 C GLU B 19 7.267 9.658 14.387 1.00 4.26 1AMT 364
ATOM 254 O GLU B 19 5.969 9.291 14.746 1.00 7.88 1AMT 365
ATOM 255 CB GLU B 19 8.385 7.438 14.103 1.00 3.07 1AMT 366
ATOM 256 CG GLU B 19 9.142 6.537 13.174 1.00 5.20 1AMT 367
ATOM 257 CD GLU B 19 8.183 6.081 12.161 1.00 13.25 1AMT 368
ATOM 258 OE1 GLU B 19 7.147 5.402 12.487 1.00 13.57 1AMT 369
ATOM 259 OE2 GLU B 19 8.244 6.344 10.957 1.00 10.82 1AMT 370
ATOM 260 N GLN B 20 7.753 10.634 15.050 1.00 2.97 1AMT 371
ATOM 261 CA GLN B 20 6.989 11.567 15.961 1.00 3.67 1AMT 372
ATOM 262 C GLN B 20 6.160 12.554 15.130 1.00 2.00 1AMT 373
ATOM 263 O GLN B 20 5.161 12.913 15.557 1.00 7.55 1AMT 374
ATOM 264 CB GLN B 20 8.006 12.268 16.914 1.00 3.53 1AMT 375
ATOM 265 CG GLN B 20 7.204 13.237 17.906 1.00 5.01 1AMT 376
ATOM 266 CD GLN B 20 6.418 12.479 18.942 1.00 5.74 1AMT 377
ATOM 267 OE1 GLN B 20 7.196 12.165 20.011 1.00 7.37 1AMT 378
ATOM 268 NE2 GLN B 20 5.337 12.255 18.837 1.00 3.18 1AMT 379
HETATM 269 N PHL B 21 6.812 13.208 14.125 1.00 4.56 1AMT 380
HETATM 270 CA PHL B 21 6.292 14.250 13.257 1.00 8.73 1AMT 381
HETATM 271 C PHL B 21 6.519 13.625 11.711 1.00 8.79 1AMT 382
HETATM 272 O PHL B 21 5.601 12.695 11.679 1.00 17.27 1AMT 383
HETATM 273 CB PHL B 21 7.318 15.333 13.334 1.00 7.91 1AMT 384
HETATM 274 CG PHL B 21 7.427 15.968 14.722 1.00 3.67 1AMT 385
HETATM 275 CD1 PHL B 21 8.639 15.491 15.346 1.00 6.66 1AMT 386
HETATM 276 CD2 PHL B 21 6.571 16.803 15.406 1.00 10.54 1AMT 387
HETATM 277 CE1 PHL B 21 8.964 15.910 16.579 1.00 14.18 1AMT 388
HETATM 278 CE2 PHL B 21 6.902 17.082 16.774 1.00 8.80 1AMT 389
HETATM 279 CZ PHL B 21 8.094 16.681 17.258 1.00 9.42 1AMT 390
TER 280 PHL B 21 1AMT 391
ATOM 281 C ACE C 1 47.231 5.950 6.645 1.00 4.29 1AMTA 11
ATOM 282 O ACE C 1 45.985 5.718 6.815 1.00 5.33 1AMTA 12
ATOM 283 CH3 ACE C 1 48.259 4.903 7.071 1.00 7.21 1AMTA 13
HETATM 284 N AIB C 2 47.588 7.033 6.135 1.00 2.90 1AMT 395
HETATM 285 CA AIB C 2 46.708 8.141 5.750 1.00 2.62 1AMT 396
HETATM 286 C AIB C 2 45.578 7.603 4.849 1.00 6.28 1AMT 397
HETATM 287 O AIB C 2 44.451 7.931 5.091 1.00 4.08 1AMT 398
HETATM 288 CB1 AIB C 2 47.382 9.278 4.978 1.00 5.74 1AMT 399
HETATM 289 CB2 AIB C 2 46.153 8.832 7.081 1.00 5.38 1AMT 400
ATOM 290 N PRO C 3 45.842 6.718 3.931 1.00 3.48 1AMT 401
ATOM 291 CA PRO C 3 44.729 6.321 2.986 1.00 2.62 1AMT 402
ATOM 292 C PRO C 3 43.786 5.420 3.773 1.00 4.66 1AMT 403
ATOM 293 O PRO C 3 42.544 5.519 3.234 1.00 3.73 1AMT 404
ATOM 294 CB PRO C 3 45.429 5.506 1.821 1.00 5.21 1AMT 405
ATOM 295 CG PRO C 3 46.949 5.948 2.001 1.00 5.46 1AMT 406
ATOM 296 CD PRO C 3 47.142 6.284 3.406 1.00 6.79 1AMT 407
HETATM 297 N AIB C 4 44.049 4.681 4.679 1.00 5.20 1AMT 408
HETATM 298 CA AIB C 4 43.188 3.809 5.513 1.00 4.17 1AMT 409
HETATM 299 C AIB C 4 42.105 4.835 6.086 1.00 6.30 1AMT 410
HETATM 300 O AIB C 4 40.906 4.429 6.011 1.00 6.13 1AMT 411
HETATM 301 CB1 AIB C 4 43.953 3.119 6.539 1.00 6.10 1AMT 412
HETATM 302 CB2 AIB C 4 42.545 2.778 4.649 1.00 6.77 1AMT 413
ATOM 303 N ALA C 5 42.519 5.875 6.619 1.00 3.62 1AMT 414
ATOM 304 CA ALA C 5 41.655 6.933 7.211 1.00 2.00 1AMT 415
ATOM 305 C ALA C 5 40.731 7.545 6.166 1.00 2.76 1AMT 416
ATOM 306 O ALA C 5 39.501 7.709 6.393 1.00 3.11 1AMT 417
ATOM 307 CB ALA C 5 42.404 8.080 7.889 1.00 4.56 1AMT 418
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HETATM 313 CB2 AIB C 6 39.741 9.722 4.202 1.00 4.48 1AMT 424
ATOM 314 N ALA C 7 39.698 6.172 3.312 1.00 3.21 1AMT 425
ATOM 315 CA ALA C 7 38.697 5.144 2.918 1.00 2.00 1AMT 426
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ATOM 317 O ALA C 7 36.436 4.793 3.731 1.00 4.19 1AMT 428
ATOM 318 CB ALA C 7 39.361 3.813 2.591 1.00 8.32 1AMT 429
ATOM 319 N GLN C 8 37.987 5.095 5.302 1.00 2.40 1AMT 430
ATOM 320 CA GLN C 8 37.079 4.840 6.432 1.00 3.77 1AMT 431
ATOM 321 C GLN C 8 36.082 5.918 6.374 1.00 4.71 1AMT 432
ATOM 322 O GLN C 8 34.858 5.629 6.729 1.00 3.57 1AMT 433
ATOM 323 CB GLN C 8 37.972 4.810 7.681 1.00 6.83 1AMT 434
ATOM 324 CG GLN C 8 37.183 4.560 8.898 1.00 7.10 1AMT 435
ATOM 325 CD GLN C 8 37.866 4.243 10.210 1.00 6.47 1AMT 436
ATOM 326 OE1 GLN C 8 38.542 5.180 10.584 1.00 9.68 1AMT 437
ATOM 327 NE2 GLN C 8 37.833 3.032 10.550 1.00 11.63 1AMT 438
HETATM 328 N AIB C 9 36.473 7.169 6.143 1.00 3.20 1AMT 439
HETATM 329 CA AIB C 9 35.476 8.375 6.076 1.00 2.00 1AMT 440
HETATM 330 C AIB C 9 34.428 8.036 4.975 1.00 3.59 1AMT 441
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HETATM 332 CB1 AIB C 9 36.255 9.638 5.801 1.00 5.36 1AMT 443
HETATM 333 CB2 AIB C 9 34.823 8.489 7.493 1.00 4.30 1AMT 444
ATOM 334 N VAL C 10 34.811 7.534 3.904 1.00 2.44 1AMT 445
ATOM 335 CA VAL C 10 33.808 7.250 2.814 1.00 3.38 1AMT 446
ATOM 336 C VAL C 10 32.942 6.142 3.274 1.00 5.27 1AMT 447
ATOM 337 O VAL C 10 31.674 6.319 3.257 1.00 7.57 1AMT 448
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ATOM 339 CG1 VAL C 10 33.638 6.568 0.377 1.00 5.54 1AMT 450
ATOM 340 CG2 VAL C 10 35.415 8.073 1.102 1.00 4.95 1AMT 451
HETATM 341 N AIB C 11 33.433 5.013 3.529 1.00 4.02 1AMT 452
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HETATM 344 O AIB C 11 30.663 3.733 5.221 1.00 7.89 1AMT 455
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HETATM 346 CB2 AIB C 11 31.928 3.175 2.900 1.00 6.27 1AMT 457
ATOM 347 N GLY C 12 32.309 4.896 6.131 1.00 4.57 1AMT 458
ATOM 348 CA GLY C 12 31.586 5.175 7.353 1.00 4.40 1AMT 459
ATOM 349 C GLY C 12 30.341 6.059 6.977 1.00 7.43 1AMT 460
ATOM 350 O GLY C 12 29.574 6.018 8.030 1.00 6.14 1AMT 461
ATOM 351 N LEU C 13 30.384 6.823 6.054 1.00 6.06 1AMT 462
ATOM 352 CA LEU C 13 29.113 7.711 5.817 1.00 5.54 1AMT 463
ATOM 353 C LEU C 13 28.093 6.917 4.858 1.00 6.00 1AMT 464
ATOM 354 O LEU C 13 27.036 7.559 4.644 1.00 5.88 1AMT 465
ATOM 355 CB LEU C 13 29.563 8.970 5.258 1.00 5.79 1AMT 466
ATOM 356 CG LEU C 13 29.825 10.196 5.919 1.00 14.89 1AMT 467
ATOM 357 CD1 LEU C 13 29.626 10.138 7.392 1.00 10.85 1AMT 468
ATOM 358 CD2 LEU C 13 30.814 11.152 5.342 1.00 14.19 1AMT 469
HETATM 359 N AIB C 14 28.369 5.733 4.363 1.00 4.59 1AMT 470
HETATM 360 CA AIB C 14 27.517 4.971 3.457 1.00 2.95 1AMT 471
HETATM 361 C AIB C 14 26.138 4.783 4.249 1.00 4.47 1AMT 472
HETATM 362 O AIB C 14 25.157 4.985 3.525 1.00 5.50 1AMT 473
HETATM 363 CB1 AIB C 14 28.148 3.586 3.202 1.00 7.44 1AMT 474
HETATM 364 CB2 AIB C 14 27.389 5.774 2.145 1.00 6.91 1AMT 475
ATOM 365 N PRO C 15 26.162 4.601 5.493 1.00 5.96 1AMT 476
ATOM 366 CA PRO C 15 24.776 4.403 6.129 1.00 5.80 1AMT 477
ATOM 367 C PRO C 15 24.033 5.656 6.062 1.00 5.41 1AMT 478
ATOM 368 O PRO C 15 22.689 5.569 6.082 1.00 5.23 1AMT 479
ATOM 369 CB PRO C 15 25.048 4.013 7.621 1.00 7.92 1AMT 480
ATOM 370 CG PRO C 15 26.466 3.486 7.561 1.00 10.01 1AMT 481
ATOM 371 CD PRO C 15 27.179 4.254 6.456 1.00 7.81 1AMT 482
ATOM 372 N VAL C 16 24.468 6.845 6.001 1.00 2.00 1AMT 483
ATOM 373 CA VAL C 16 23.676 8.154 5.786 1.00 3.47 1AMT 484
ATOM 374 C VAL C 16 22.959 8.020 4.495 1.00 6.61 1AMT 485
ATOM 375 O VAL C 16 21.766 8.373 4.350 1.00 5.09 1AMT 486
ATOM 376 CB VAL C 16 24.581 9.412 5.860 1.00 5.15 1AMT 487
ATOM 377 CG1 VAL C 16 23.685 10.558 5.534 1.00 6.25 1AMT 488
ATOM 378 CG2 VAL C 16 25.313 9.458 7.179 1.00 7.20 1AMT 489
HETATM 379 N AIB C 17 23.620 7.682 3.329 1.00 5.92 1AMT 490
HETATM 380 CA AIB C 17 23.006 7.481 1.999 1.00 4.10 1AMT 491
HETATM 381 C AIB C 17 21.940 6.473 2.153 1.00 2.29 1AMT 492
HETATM 382 O AIB C 17 20.730 6.682 1.664 1.00 5.49 1AMT 493
HETATM 383 CB1 AIB C 17 24.135 6.786 1.101 1.00 6.35 1AMT 494
HETATM 384 CB2 AIB C 17 22.492 8.774 1.497 1.00 5.46 1AMT 495
HETATM 385 N AIB C 18 22.145 5.323 2.701 1.00 4.43 1AMT 496
HETATM 386 CA AIB C 18 21.208 4.166 2.790 1.00 3.49 1AMT 497
HETATM 387 C AIB C 18 20.048 4.667 3.616 1.00 4.36 1AMT 498
HETATM 388 O AIB C 18 18.838 4.257 3.250 1.00 6.88 1AMT 499
HETATM 389 CB1 AIB C 18 21.929 3.133 3.649 1.00 9.79 1AMT 500
HETATM 390 CB2 AIB C 18 20.849 3.607 1.405 1.00 6.62 1AMT 501
ATOM 391 N GLU C 19 20.010 5.486 4.560 1.00 3.49 1AMT 502
ATOM 392 CA GLU C 19 18.929 5.891 5.414 1.00 5.47 1AMT 503
ATOM 393 C GLU C 19 18.147 6.878 4.543 1.00 4.34 1AMT 504
ATOM 394 O GLU C 19 16.795 7.017 4.837 1.00 6.22 1AMT 505
ATOM 395 CB GLU C 19 19.501 6.608 6.620 1.00 5.02 1AMT 506
ATOM 396 CG GLU C 19 18.531 7.074 7.654 1.00 10.35 1AMT 507
ATOM 397 CD GLU C 19 17.937 8.432 7.237 1.00 13.02 1AMT 508
ATOM 398 OE1 GLU C 19 18.501 9.256 6.688 1.00 17.61 1AMT 509
ATOM 399 OE2 GLU C 19 16.753 8.719 7.537 1.00 13.75 1AMT 510
ATOM 400 N GLN C 20 18.625 7.622 3.631 1.00 2.00 1AMT 511
ATOM 401 CA GLN C 20 17.869 8.568 2.740 1.00 3.08 1AMT 512
ATOM 402 C GLN C 20 17.035 7.930 1.691 1.00 4.01 1AMT 513
ATOM 403 O GLN C 20 15.932 8.307 1.415 1.00 7.36 1AMT 514
ATOM 404 CB GLN C 20 18.830 9.622 2.164 1.00 5.24 1AMT 515
ATOM 405 CG GLN C 20 19.361 10.624 2.975 1.00 5.59 1AMT 516
ATOM 406 CD GLN C 20 18.400 11.537 3.576 1.00 3.61 1AMT 517
ATOM 407 OE1 GLN C 20 18.154 11.537 4.772 1.00 8.49 1AMT 518
ATOM 408 NE2 GLN C 20 17.737 12.384 2.798 1.00 6.26 1AMT 519
HETATM 409 N PHL C 21 17.497 6.868 1.056 1.00 3.52 1AMT 520
HETATM 410 CA PHL C 21 16.898 6.146 -0.090 1.00 2.36 1AMT 521
HETATM 411 C PHL C 21 17.259 4.677 0.010 1.00 5.10 1AMT 522
HETATM 412 O PHL C 21 16.894 4.003 1.054 1.00 8.07 1AMT 523
HETATM 413 CB PHL C 21 17.107 7.021 -1.333 1.00 6.86 1AMT 524
HETATM 414 CG PHL C 21 18.663 7.271 -1.596 1.00 5.23 1AMT 525
HETATM 415 CD1 PHL C 21 19.376 6.229 -2.114 1.00 6.40 1AMT 526
HETATM 416 CD2 PHL C 21 19.033 8.478 -1.399 1.00 3.99 1AMT 527
HETATM 417 CE1 PHL C 21 20.868 6.439 -2.297 1.00 11.32 1AMT 528
HETATM 418 CE2 PHL C 21 20.477 8.712 -1.612 1.00 9.32 1AMT 529
HETATM 419 CZ PHL C 21 21.199 7.681 -2.077 1.00 5.18 1AMT 530
TER 420 PHL C 21 1AMT 531
HETATM 421 N CCN 1 32.064 9.671 19.193 1.00 17.04 1AMT 532
HETATM 422 C1 CCN 1 31.921 8.532 19.788 1.00 23.26 1AMT 533
HETATM 423 C2 CCN 1 31.251 7.442 19.137 1.00 18.51 1AMT 534
HETATM 424 N CCN 2 19.409 -1.288 1.881 1.00 28.07 1AMT 535
HETATM 425 C1 CCN 2 19.115 -0.086 1.808 1.00 25.38 1AMT 536
HETATM 426 C2 CCN 2 18.321 0.929 2.420 1.00 25.98 1AMT 537
HETATM 427 C MOH 3 27.261 14.543 15.116 1.00 25.51 1AMT 538
HETATM 428 O MOH 3 26.858 14.274 16.484 1.00 22.44 1AMT 539
HETATM 429 C MOH 4 37.193 8.570 10.583 1.00 8.91 1AMT 540
HETATM 430 O MOH 4 38.630 8.376 9.938 1.00 14.61 1AMT 541
HETATM 431 C MOH 5 40.716 12.139 8.013 1.00 33.76 1AMT 542
HETATM 432 O MOH 5 39.341 11.819 8.028 1.00 34.09 1AMT 543
HETATM 433 C MOH 6 34.643 3.291 12.747 1.00 22.78 1AMT 544
HETATM 434 O MOH 6 33.213 3.413 13.149 1.00 19.72 1AMT 545
HETATM 435 C MOH 7 27.986 9.525 1.187 1.00 23.92 1AMT 546
HETATM 436 O MOH 7 26.951 9.848 0.252 1.00 20.71 1AMT 547
HETATM 437 C MOH 8 36.611 0.925 8.071 1.00 31.90 1AMT 548
HETATM 438 O MOH 8 36.343 0.716 9.466 1.00 32.66 1AMT 549
HETATM 439 C MOH 9 22.790 3.445 10.883 1.00 29.49 1AMT 550
HETATM 440 O MOH 9 21.780 2.499 10.596 1.00 33.84 1AMT 551
HETATM 441 C MOH 10 38.729 1.056 5.076 1.00 18.25 1AMT 552
HETATM 442 O MOH 10 37.364 1.034 5.484 1.00 25.85 1AMT 553
HETATM 443 C MOH 11 19.869 12.970 8.624 1.00 29.86 1AMT 554
HETATM 444 O MOH 11 20.088 11.863 7.692 1.00 24.82 1AMT 555
HETATM 445 C MOH 12 32.857 13.350 17.457 1.00 32.16 1AMT 556
HETATM 446 O MOH 12 32.292 14.481 18.060 1.00 31.14 1AMT 557
HETATM 447 C MOH 13 28.979 14.651 17.395 1.00 33.66 1AMT 558
HETATM 448 O MOH 13 29.398 15.526 16.342 1.00 34.35 1AMT 559
HETATM 449 C MOH 14 24.047 10.182 19.047 1.00 35.17 1AMT 560
HETATM 450 O MOH 14 24.716 11.140 18.244 1.00 31.01 1AMT 561
HETATM 451 C MOH 15 31.593 -1.096 11.556 1.00 46.75 1AMT 562
HETATM 452 O MOH 15 30.888 0.062 12.014 1.00 44.76 1AMT 563
CONECT 1 2 3 4 1AMTA 14
CONECT 4 1 5 1AMTA 15
CONECT 5 4 6 8 9 1AMT 566
CONECT 6 5 7 10 1AMT 567
CONECT 7 6 1AMT 568
CONECT 8 5 1AMT 569
CONECT 9 5 1AMT 570
CONECT 10 6 11 16 1AMT 571
CONECT 12 11 13 17 1AMT 572
CONECT 17 12 18 1AMT 573
CONECT 18 17 19 21 22 1AMT 574
CONECT 19 18 20 23 1AMT 575
CONECT 20 19 1AMT 576
CONECT 21 18 1AMT 577
CONECT 22 18 1AMT 578
CONECT 23 19 24 1AMT 579
CONECT 25 24 26 28 1AMT 580
CONECT 28 25 29 1AMT 581
CONECT 29 28 30 32 33 1AMT 582
CONECT 30 29 31 34 1AMT 583
CONECT 31 30 1AMT 584
CONECT 32 29 1AMT 585
CONECT 33 29 1AMT 586
CONECT 34 30 35 1AMT 587
CONECT 41 40 42 48 1AMT 588
CONECT 48 41 49 1AMT 589
CONECT 49 48 50 52 53 1AMT 590
CONECT 50 49 51 54 1AMT 591
CONECT 51 50 1AMT 592
CONECT 52 49 1AMT 593
CONECT 53 49 1AMT 594
CONECT 54 50 55 1AMT 595
CONECT 56 55 57 61 1AMT 596
CONECT 61 56 62 1AMT 597
CONECT 62 61 63 65 66 1AMT 598
CONECT 63 62 64 67 1AMT 599
CONECT 64 63 1AMT 600
CONECT 65 62 1AMT 601
CONECT 66 62 1AMT 602
CONECT 67 63 68 1AMT 603
CONECT 73 72 74 79 1AMT 604
CONECT 79 73 80 1AMT 605
CONECT 80 79 81 83 84 1AMT 606
CONECT 81 80 82 85 1AMT 607
CONECT 82 81 1AMT 608
CONECT 83 80 1AMT 609
CONECT 84 80 1AMT 610
CONECT 85 81 86 91 1AMT 611
CONECT 94 93 95 99 1AMT 612
CONECT 99 94 100 1AMT 613
CONECT 100 99 101 103 104 1AMT 614
CONECT 101 100 102 105 1AMT 615
CONECT 102 101 1AMT 616
CONECT 103 100 1AMT 617
CONECT 104 100 1AMT 618
CONECT 105 101 106 1AMT 619
CONECT 106 105 107 109 110 1AMT 620
CONECT 107 106 108 111 1AMT 621
CONECT 108 107 1AMT 622
CONECT 109 106 1AMT 623
CONECT 110 106 1AMT 624
CONECT 111 107 112 1AMT 625
CONECT 122 121 123 129 1AMT 626
CONECT 129 122 130 1AMT 627
CONECT 130 129 131 133 1AMT 628
CONECT 131 130 132 1AMT 629
CONECT 132 131 1AMT 630
CONECT 133 130 134 1AMT 631
CONECT 134 133 135 136 1AMT 632
CONECT 135 134 137 1AMT 633
CONECT 136 134 138 1AMT 634
CONECT 137 135 139 1AMT 635
CONECT 138 136 139 1AMT 636
CONECT 139 137 138 1AMT 637
CONECT 141 142 143 144 1AMTA 16
CONECT 144 141 145 1AMTA 17
CONECT 145 144 146 148 149 1AMT 640
CONECT 146 145 147 150 1AMT 641
CONECT 147 146 1AMT 642
CONECT 148 145 1AMT 643
CONECT 149 145 1AMT 644
CONECT 150 146 151 156 1AMT 645
CONECT 152 151 153 157 1AMT 646
CONECT 157 152 158 1AMT 647
CONECT 158 157 159 161 162 1AMT 648
CONECT 159 158 160 163 1AMT 649
CONECT 160 159 1AMT 650
CONECT 161 158 1AMT 651
CONECT 162 158 1AMT 652
CONECT 163 159 164 1AMT 653
CONECT 165 164 166 168 1AMT 654
CONECT 168 165 169 1AMT 655
CONECT 169 168 170 172 173 1AMT 656
CONECT 170 169 171 174 1AMT 657
CONECT 171 170 1AMT 658
CONECT 172 169 1AMT 659
CONECT 173 169 1AMT 660
CONECT 174 170 175 1AMT 661
CONECT 181 180 182 188 1AMT 662
CONECT 188 181 189 1AMT 663
CONECT 189 188 190 192 193 1AMT 664
CONECT 190 189 191 194 1AMT 665
CONECT 191 190 1AMT 666
CONECT 192 189 1AMT 667
CONECT 193 189 1AMT 668
CONECT 194 190 195 1AMT 669
CONECT 196 195 197 201 1AMT 670
CONECT 201 196 202 1AMT 671
CONECT 202 201 203 205 206 1AMT 672
CONECT 203 202 204 207 1AMT 673
CONECT 204 203 1AMT 674
CONECT 205 202 1AMT 675
CONECT 206 202 1AMT 676
CONECT 207 203 208 1AMT 677
CONECT 213 212 214 219 1AMT 678
CONECT 219 213 220 1AMT 679
CONECT 220 219 221 223 224 1AMT 680
CONECT 221 220 222 225 1AMT 681
CONECT 222 221 1AMT 682
CONECT 223 220 1AMT 683
CONECT 224 220 1AMT 684
CONECT 225 221 226 231 1AMT 685
CONECT 234 233 235 239 1AMT 686
CONECT 239 234 240 1AMT 687
CONECT 240 239 241 243 244 1AMT 688
CONECT 241 240 242 245 1AMT 689
CONECT 242 241 1AMT 690
CONECT 243 240 1AMT 691
CONECT 244 240 1AMT 692
CONECT 245 241 246 1AMT 693
CONECT 246 245 247 249 250 1AMT 694
CONECT 247 246 248 251 1AMT 695
CONECT 248 247 1AMT 696
CONECT 249 246 1AMT 697
CONECT 250 246 1AMT 698
CONECT 251 247 252 1AMT 699
CONECT 262 261 263 269 1AMT 700
CONECT 269 262 270 1AMT 701
CONECT 270 269 271 273 1AMT 702
CONECT 271 270 272 1AMT 703
CONECT 272 271 1AMT 704
CONECT 273 270 274 1AMT 705
CONECT 274 273 275 276 1AMT 706
CONECT 275 274 277 1AMT 707
CONECT 276 274 278 1AMT 708
CONECT 277 275 279 1AMT 709
CONECT 278 276 279 1AMT 710
CONECT 279 277 278 1AMT 711
CONECT 281 282 283 284 1AMTA 18
CONECT 284 281 285 1AMTA 19
CONECT 285 284 286 288 289 1AMT 714
CONECT 286 285 287 290 1AMT 715
CONECT 287 286 1AMT 716
CONECT 288 285 1AMT 717
CONECT 289 285 1AMT 718
CONECT 290 286 291 296 1AMT 719
CONECT 292 291 293 297 1AMT 720
CONECT 297 292 298 1AMT 721
CONECT 298 297 299 301 302 1AMT 722
CONECT 299 298 300 303 1AMT 723
CONECT 300 299 1AMT 724
CONECT 301 298 1AMT 725
CONECT 302 298 1AMT 726
CONECT 303 299 304 1AMT 727
CONECT 305 304 306 308 1AMT 728
CONECT 308 305 309 1AMT 729
CONECT 309 308 310 312 313 1AMT 730
CONECT 310 309 311 314 1AMT 731
CONECT 311 310 1AMT 732
CONECT 312 309 1AMT 733
CONECT 313 309 1AMT 734
CONECT 314 310 315 1AMT 735
CONECT 321 320 322 328 1AMT 736
CONECT 328 321 329 1AMT 737
CONECT 329 328 330 332 333 1AMT 738
CONECT 330 329 331 334 1AMT 739
CONECT 331 330 1AMT 740
CONECT 332 329 1AMT 741
CONECT 333 329 1AMT 742
CONECT 334 330 335 1AMT 743
CONECT 336 335 337 341 1AMT 744
CONECT 341 336 342 1AMT 745
CONECT 342 341 343 345 346 1AMT 746
CONECT 343 342 344 347 1AMT 747
CONECT 344 343 1AMT 748
CONECT 345 342 1AMT 749
CONECT 346 342 1AMT 750
CONECT 347 343 348 1AMT 751
CONECT 353 352 354 359 1AMT 752
CONECT 359 353 360 1AMT 753
CONECT 360 359 361 363 364 1AMT 754
CONECT 361 360 362 365 1AMT 755
CONECT 362 361 1AMT 756
CONECT 363 360 1AMT 757
CONECT 364 360 1AMT 758
CONECT 365 361 366 371 1AMT 759
CONECT 374 373 375 379 1AMT 760
CONECT 379 374 380 1AMT 761
CONECT 380 379 381 383 384 1AMT 762
CONECT 381 380 382 385 1AMT 763
CONECT 382 381 1AMT 764
CONECT 383 380 1AMT 765
CONECT 384 380 1AMT 766
CONECT 385 381 386 1AMT 767
CONECT 386 385 387 389 390 1AMT 768
CONECT 387 386 388 391 1AMT 769
CONECT 388 387 1AMT 770
CONECT 389 386 1AMT 771
CONECT 390 386 1AMT 772
CONECT 391 387 392 1AMT 773
CONECT 402 401 403 409 1AMT 774
CONECT 409 402 410 1AMT 775
CONECT 410 409 411 413 1AMT 776
CONECT 411 410 412 1AMT 777
CONECT 412 411 1AMT 778
CONECT 413 410 414 1AMT 779
CONECT 414 413 415 416 1AMT 780
CONECT 415 414 417 1AMT 781
CONECT 416 414 418 1AMT 782
CONECT 417 415 419 1AMT 783
CONECT 418 416 419 1AMT 784
CONECT 419 417 418 1AMT 785
CONECT 421 422 1AMT 786
CONECT 422 421 423 1AMT 787
CONECT 423 422 1AMT 788
CONECT 424 425 1AMT 789
CONECT 425 424 426 1AMT 790
CONECT 426 425 1AMT 791
CONECT 427 428 1AMT 792
CONECT 428 427 1AMT 793
CONECT 429 430 1AMT 794
CONECT 430 429 1AMT 795
CONECT 431 432 1AMT 796
CONECT 432 431 1AMT 797
CONECT 433 434 1AMT 798
CONECT 434 433 1AMT 799
CONECT 435 436 1AMT 800
CONECT 436 435 1AMT 801
CONECT 437 438 1AMT 802
CONECT 438 437 1AMT 803
CONECT 439 440 1AMT 804
CONECT 440 439 1AMT 805
CONECT 441 442 1AMT 806
CONECT 442 441 1AMT 807
CONECT 443 444 1AMT 808
CONECT 444 443 1AMT 809
CONECT 445 446 1AMT 810
CONECT 446 445 1AMT 811
CONECT 447 448 1AMT 812
CONECT 448 447 1AMT 813
CONECT 449 450 1AMT 814
CONECT 450 449 1AMT 815
CONECT 451 452 1AMT 816
CONECT 452 451 1AMT 817
MASTER 38 0 42 0 0 0 0 6 449 3 254 6 1AMTA 20
END 1AMT 819